新闻中心
联系我们
名称：上海迈其生物科技有限公司地址：上海市宝山区沪太路2999弄10号楼202
电话：021-36413725
邮箱：microgene@126.com
光合固碳关键酶解析
作者：迈其生物
来源：科学网
点击数：
RuBisCO是将CO2同化到生物圈的关键酶，它广泛存在于植物叶绿体基质和蓝藻中。
作为地球上丰度最高的酶，RuBisCO总质量约为7亿吨，每年将地球上超过1000亿吨CO2固定为有机物，是无机碳进入生物圈的主要途径。CO2的同化既可降低温室效应，缓解全球变暖，还可充分利用无机碳源。
然而，RuBisCO是一种极其低效的催化剂，同时RuBisCO可以进行加氧反应进入光呼吸途径，从而抑制了RuBisCO的羧化酶活性。
“一个RuBisCO全酶每秒钟只能催化3~10个CO2分子的转化。”论文指出。
提高RuBisCO活力，是科学家认为的提高光合效率的重要途径之一。将蓝藻的CO2浓缩机制（CCM）系统引入植物，被认为是一种潜在的提高植物光合作用效率和产量的方法。但迄今为止，对于RuBisCO组装和成熟的精细过程仍然不清楚，极大限制了RuBisCO的工程改造和活性优化。
江永亮介绍，蓝藻通过CCM在羧酶体内高度浓缩CO2，从而有效提高RuBisCO的催化效率。蓝藻和植物中的I型RuBisCO由8个大亚基RbcL和8个小亚基RbcS组装形成全酶RbcL8S8。RuBisCO全酶的组装和成熟需要多个分子伴侣的帮助，包括GroEL/ES、RbcX、Raf1以及在植物中特有的BSD2和Raf2。
在这项研究中，研究人员解析了蓝藻分子伴侣Raf1以及Raf1和RuBisCO大亚基RbcL复合体的晶体结构。
单独的Raf1以交错的二体形式存在；当结合RbcL时，Raf1的两个结构域Raf1α和Raf1β发生75°的相对旋转，从而形成类似镊子的结构夹住一个RbcL二体，同时Raf1α结构域的外侧介导RbcL二体之间相互作用，进一步介导RbcL八聚体核心的形成。
Raf1α在RbcL上的结合位点与小亚基RbcS高度重叠，RbcS通过替换Raf1α而形成全酶。
进一步研究发现，RbcL、RbcS和Raf1可以形成三元复合物；为了进一步研究它们之间的相互作用模式，研究人员通过冷冻电镜单颗粒分析的方法解析了RuBisCO和Raf1复合物的一系列不同中间状态的三维结构，直观展示了RbcS替换Raf1形成全酶过程中的多步动态构象。
上一新闻：蜜蜂钻孔促进植物提前开花
下一新闻：水稻如何对抗杂草
